酶、輔酶的作用和酶促反應(yīng)——口腔執(zhí)業(yè)醫(yī)師筆試考試核心知識點

2020-09-10 14:55 醫(yī)學教育網(wǎng)

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酶、輔酶的作用

【考頻指數(shù)】★★★

與其他蛋白質(zhì)一樣，化學本質(zhì)為蛋白質(zhì)的天然酶，可分為單純蛋白質(zhì)的酶、結(jié)合蛋白質(zhì)的酶兩類。

酶分子中必需基團在空間位置上相對集中所形成的特定空間結(jié)構(gòu)區(qū)域，是酶發(fā)揮催化作用的關(guān)鍵部位，稱為酶的活性中心。輔助因子參與酶的活性中心，決定酶促反應(yīng)的性質(zhì)。

酶促反應(yīng)

【考頻指數(shù)】★★★

酶也具有與一般催化劑不同的特點。

①極高的催化效率。

②具有高度的特異性，一種酶只能作用于一種或一類化合物，催化進行一種類型的化學反應(yīng)，得到一定的產(chǎn)物。

③酶促反應(yīng)受多種因素的調(diào)控，以適應(yīng)機體對不斷變化的內(nèi)外環(huán)境和生命活動的需要。

如果我們用底物濃度對反應(yīng)速度作圖可以看出酶促反應(yīng)呈雙曲線型，即當?shù)孜餄舛群艿蜁r，反應(yīng)速度（V）隨著底物濃度（［S］）的增高，成直線比例上升。而當?shù)孜餄舛壤^續(xù)增高時。反應(yīng)速度增高的趨勢逐漸緩和。一旦當［S］達到相當高時，反應(yīng)速度不再隨［S］的增高而增高，達到了極限最大值，稱最大反應(yīng)速度（Vmax）。當反應(yīng)速度為最大反應(yīng)速度一半時的［S］為Km值，Km值亦稱米氏常數(shù)，為酶的特征性常數(shù)。不同的酶Km值不同，同一種酶對不同底物有不同的Km值。各種同工酶的Km值不同，也可借Km以鑒別之。上述反應(yīng)過程經(jīng)過數(shù)學推導可得出一方程式，即米氏方程：V=Vmax［S］/（Km+［S］）

通常只在某一pH時，其活性最大，此pH值稱為酶的最適pH。pH偏離最適pH時，無論偏酸或偏堿，都將使酶的解離狀況偏離最適狀態(tài)，使酶活性降低。各種酶的最適pH不同，但大多為中性、弱酸性或弱堿性。少數(shù)酶的最適pH遠離中性，如胃蛋白酶的最適pH為1.5，胰蛋白酶的最適pH為7.8。

酶對溫度的變化極敏感。若自低溫開始，逐漸增高溫度，則酶反應(yīng)速度也隨之增加。但到達某一溫度后，繼續(xù)增加溫度，酶反應(yīng)速度反而下降。這是因為溫度對酶促反應(yīng)有雙重影響。

激活劑大多為金屬離子，如Mg2+、K+、Mn2+等；少數(shù)為陰離子，如Cl-等。

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