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1. 蛋白質平均含 N 量為 16%，通常通過檢測含氮量間接估算蛋白質含量；而三聚氰胺中含氮量為 66.67%，故不法分子通過添加三聚氰胺提高奶粉的蛋白質含量。

2. 大多數(shù)的蛋白質都是由 20 種氨基酸組成。這 20 種氨基酸被稱為基本氨基酸。

3. 當溶液的 pH 值為該氨基酸的等電點時，該氨基酸的溶解度最小。

4. 一個氨基酸的α-羧基和另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合而成的化合物稱為肽；氨基酸之間脫水后形成的酰胺鍵稱肽鍵（酰胺鍵）。

5. 蛋白質的一級結構是指多肽鏈中氨基酸的排列順序，是蛋白質最基本的結構，包括的化學鍵為共價鍵：肽鍵和二硫鍵。蛋白質的一級結構是蛋白質最基本的結構，決定了蛋白質的高級結構。

6. 蛋白質的二級結構是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置。不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。常見的蛋白質二級結構有四種：α-螺旋，β-折疊，β-轉角，無規(guī)則卷曲。其包含的化學鍵為次級鍵，為氫鍵。

7. 蛋白質的三級結構是指在超二級結構的基礎上，多肽鏈組裝成幾個相對獨立、近似球形的三維實體的整體。包含的化學鍵有氫鍵、疏水鍵、鹽鍵、范德華力。

8. 不是所有的蛋白質都有四級結構，只有由兩條及以上肽鏈構成的蛋白質才有四級結構。

9. 等電點：當?shù)鞍踪|溶液在某一特定 pH 值時，使某特定蛋白質分子上所帶正負電荷相等，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的 pH 值即為該蛋白質的等電點。

10. 蛋白質的變性作用：指某些化學或物理作用破壞了蛋白質的高級結構，導致其空間構象發(fā)生改變，從而是蛋白質的功能喪失，但其一級結構未發(fā)生改變。常見的導致蛋白質變性的作用有加熱、紫外線照射、強酸或強堿。

11. 蛋白質復性：有的蛋白質變性后，在去除變性作用因素后，變性的蛋白質可恢復原來的高級結構，并恢復原有的理化性質和生物活性，這個過程叫做蛋白質的復性。

12. 核酸的基本組成包括：堿基、戊糖、磷酸。

13. DNA 的二級結構-雙螺旋結構；DNA 是反向平行、右手螺旋的雙鏈結構；親水性骨架位于雙螺旋結構的外側，疏水的堿基位于內側；雙螺旋結構的表面形成了一個大溝和一個小溝；堿基配對關系稱為互補堿基對（A=T；C≡G）；DNA 的兩條鏈則互為互補鏈；堿基對平面與螺旋軸垂直。

14. 原核生物 DNA 多為環(huán)狀，以負超螺旋的形式存在。

15. DNA 是遺傳信息的物質基礎。

16. 基因：是指 DNA 分子中具有特定功能的區(qū)段，其中的核苷酸排列順序決定了基因的功能。

17. 增色效應：DNA 變性時其溶液 OD260增高的現(xiàn)象。這是由于雙鏈打開，堿基的共軛雙鍵更加暴露，從而導致其在260nm 處的吸光度值增高。

18. 酶促反應的特點：高效性、特異性可調節(jié)性。

19. 酶促反應的速度的影響因素：酶的濃度、反應的溫度、pH 值。

20. 酶的抑制作用：不可逆抑制作用、可逆抑制作用。其中，可逆抑制作用中最常見的事競爭性抑制。

21. 糖酵解過程中有三個關鍵酶（限速酶）：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1（最關鍵）、丙酮酸激酶。

22. 糖酵解的生理意義：①機體缺氧下快速供能主要方式②某些正常組織獲能方式（紅細胞、視網(wǎng)膜等）。

23. 三羧酸循環(huán)是一個不可逆的過程，草酰乙酸起催化劑的作用，關鍵酶（限速酶）：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、α-酮戊二酸脫氫酶復合體（最關鍵）。

24. 1 分子葡萄糖徹底分解可產生 30 或 32 分子 ATP.

25. 糖異生的生理意義：①空腹和饑餓下維持血糖濃度恒定；②補充肝糖原；③調節(jié)酸堿平衡。

26. 酮體是脂肪酸在肝內氧化的中間產物，包括乙酰乙酸、β-羥丁酸、丙酮；關鍵酶是 HMG CoA 合成酶。

27. 酮體生成和利用的生理意義：①正常：為肝外組織提供能量，是脂肪酸在體內氧化分解供能的另一種轉運方式。（腦組織）②異常：酮癥酸中毒、酮血癥、酮尿癥。

28. 脂肪酸的合成過程：①乙酰 CoA 由線粒體轉移入胞漿②丙二酸單酰 CoA 的生成（關鍵酶：乙酰 CoA 羧化酶）。

29. 突變：指遺傳物質的結構改變而引起的遺傳信息改變，從分子水平來看，突變就是 DNA 分子上堿基的改變，在復制過程中發(fā)生的 DNA 突變稱為 DNA 損傷。

30. 核糖體由大、小亞基組成，其組成成份包括 rRNA 和蛋白質。

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